ABSTRACT
Solubility, structure and position of charges in a peptide antigen sequence can be mentioned as being amongst the basic features of adsorption. In order to study their effect on adsorption, seven analogue series were synthesized from a MSP-1 peptide sequence by systematically replacing each one of the positions in the peptide sequence by aspartic acid, glutamic acid, serine, alanine, asparagine, glutamine or lysine. Such modifications in analogue peptide sequences showed a non-regular tendency regarding solubility and adsorption data. Aspartic acid and Glutamic acid analogue series showed great improvements in adsorption, especially in peptides where Lysine in position 6 and Arginine in position 13 were replaced. Solubility of position 5 analogue was greater than the position 6 analogue in Aspartic acid series; however, the position 6 analogue showed best adsorption results whilst the Aspartic acid in position 5 analogue showed no adsorption in the same conditions. Nuclear Magnetic Resonance structural analysis revealed differences in the -helical structure extension between these analogues. The Aspartic acid in position 6, located in the polar side of the helix, may allow this analogue to fit better onto the adsorption regions suggesting that the local electrostatic charge is responsible for this behavior.
La solubilidad, la estructura y la posición de las cargas en una secuencia de un péptido antígeno, se encuentran entre las características básicas de la adsorción. Con el fin de estudiar su efecto sobre la adsorción, fueron sintetizadas siete series de análogos de la secuencia de un péptido de la proteína MSP-1, reemplazando sistemáticamente cada una de las posiciones en la secuencia del péptido por ácido aspártico, ácido glutámico, serina, alanina, asparagina, glutamina o lisina. Las modificaciones en las secuencias de los péptidos análogos no mostraron tendencias regulares respecto a los datos de solubilidad y adsorción. Las series de análogos de ácido aspártico y ácido glutámico presentaron grandes incrementos en la adsorción, en especial cuando fueron reemplazadas la lisina de la posición 6 y la arginina de la posición 13. La solubilidad del análogo en posición 5 fue mayor que la del análogo en posición 6 en la serie del ácido aspártico; sin embargo, los mejores resultados en adsorción se obtuvieron al sustituir con ácido aspártico la posición 6, mientras que el análogo con el ácido aspártico en la posición 5 no presentó adsorción a las mismas condiciones. El análisis estructural por resonancia magnética nuclear mostró diferencias en la extensión de la estructura helicoidal entre estos análogos. El ácido aspártico en la posición 6, localizado en la cara polar de la hélice, podría permitir a este análogo ajustarse mejor sobre los sitios de adsorción, sugiriendo que la carga electrostática local es la responsable de este comportamiento.